Una proteina estrae, ordina le terre rare meglio degli umani, aprendo la strada alla tecnologia verde — ScienceDaily

Gli scienziati della Penn State hanno scoperto un nuovo meccanismo mediante il quale i batteri possono selezionare tra diversi elementi di terre rare, utilizzando la capacità di una proteina batterica di legarsi a un’altra unità di se stessa, o “dimerizzare”, quando è legata a determinate terre rare, ma preferisce rimanere una singola unità, o “monomero”, quando è legato ad altri.

Capendo come funziona questa stretta di mano molecolare a livello atomico, i ricercatori hanno trovato un modo per separare questi metalli simili l’uno dall’altro in modo rapido, efficiente e in normali condizioni di temperatura ambiente. Questa strategia potrebbe portare a pratiche di estrazione e riciclaggio più efficienti e più ecologiche per l’intero settore tecnologico, affermano i ricercatori.

“La biologia riesce a differenziare le terre rare da tutti gli altri metalli là fuori – e ora possiamo vedere come distingue persino tra le terre rare che trova utili e quelle che non lo fanno”, ha affermato Joseph Cotruvo Jr., professore associato di chimica alla Penn State e autore principale di un articolo sulla scoperta pubblicato oggi (31 maggio) sulla rivista Natura. “Stiamo mostrando come possiamo adattare questi approcci per il recupero e la separazione delle terre rare”.

Gli elementi delle terre rare, che includono i metalli lantanidi, sono in realtà relativamente abbondanti, ha spiegato Cotruvo, ma sono ciò che i mineralogisti chiamano “dispersi”, nel senso che sono per lo più sparsi in tutto il pianeta in basse concentrazioni.

“Se riesci a raccogliere terre rare da dispositivi che abbiamo già, allora potremmo non essere così dipendenti dall’estrazione in primo luogo”, ha detto Cotruvo. Tuttavia, ha aggiunto che, indipendentemente dalla fonte, rimane la sfida di separare una terra rara da un’altra per ottenere una sostanza pura.

“Sia che tu stia estraendo i metalli dalla roccia o dai dispositivi, dovrai comunque eseguire la separazione. Il nostro metodo, in teoria, è applicabile a qualsiasi modo in cui vengono raccolte le terre rare”, ha affermato.

Tutti uguali… e completamente diversi

In termini semplici, le terre rare sono 15 elementi sulla tavola periodica – i lantanidi, con numeri atomici da 57 a 71 – e altri due elementi con proprietà simili che sono spesso raggruppati con loro. I metalli si comportano in modo simile chimicamente, hanno dimensioni simili e, per queste ragioni, spesso si trovano insieme nella crosta terrestre. Tuttavia, ognuno ha applicazioni distinte nelle tecnologie.

Le pratiche convenzionali di separazione delle terre rare richiedono l’uso di grandi quantità di sostanze chimiche tossiche come cherosene e fosfonati, simili alle sostanze chimiche comunemente utilizzate negli insetticidi, erbicidi e ritardanti di fiamma, ha spiegato Cotruvo. Il processo di separazione richiede dozzine o addirittura centinaia di passaggi, utilizzando queste sostanze chimiche altamente tossiche, per ottenere singoli ossidi di terre rare di elevata purezza.

“C’è tirarli fuori dalla roccia, che è una parte del problema, ma per il quale esistono molte soluzioni”, ha detto Cotruvo. “Ma ti imbatti in un secondo problema una volta che sono fuori, perché devi separare più terre rare l’una dall’altra. Questa è la sfida più grande e più interessante, discriminare tra le singole terre rare, perché sono così simili. Abbiamo ha preso una proteina naturale, che chiamiamo lanmodulin o LanM, e l’ha ingegnerizzata per fare proprio questo”.

Imparare dalla natura

Cotruvo e il suo laboratorio si sono rivolti alla natura per trovare un’alternativa al tradizionale processo di separazione a base di solventi, perché la biologia ha già raccolto e sfruttato il potere delle terre rare per millenni, specialmente in una classe di batteri chiamati “metilotrofi” che spesso si trovano sulle foglie delle piante, nel suolo e nell’acqua e svolgono un ruolo importante nel modo in cui il carbonio si sposta nell’ambiente.

Sei anni fa, il laboratorio ha isolato la lanmodulina da uno di questi batteri e ha dimostrato che non aveva eguali – oltre 100 milioni di volte meglio – nella sua capacità di legare i lantanidi su metalli comuni come il calcio. Attraverso il lavoro successivo hanno dimostrato di essere in grado di purificare le terre rare come gruppo da dozzine di altri metalli in miscele che erano troppo complesse per i tradizionali metodi di estrazione delle terre rare. Tuttavia, la proteina era meno efficace nel discriminare tra le singole terre rare.

Cotruvo ha spiegato che per il nuovo studio dettagliato su Nature, il team ha identificato centinaia di altre proteine ​​naturali che assomigliavano all’incirca alla prima lanmodulina ma si sono concentrate su una che era abbastanza diversa – diversa al 70% – da far sospettare che avrebbe avuto alcune caratteristiche distinte. proprietà. Questa proteina si trova naturalmente in un batterio (Hansschlegelia quercus) isolato da gemme di quercia inglese.

I ricercatori hanno scoperto che la lanmodulina di questo batterio mostrava forti capacità di differenziare le terre rare. I loro studi hanno indicato che questa differenziazione deriva dalla capacità della proteina di dimerizzare ed eseguire una sorta di stretta di mano. Quando la proteina lega uno dei lantanidi più leggeri, come il neodimio, la stretta di mano (dimero) è forte. Al contrario, quando la proteina si lega a un lantanide più pesante, come il disprosio, la stretta di mano è molto più debole, tanto che la proteina favorisce la forma monomerica.

“Questo è stato sorprendente perché questi metalli hanno dimensioni molto simili”, ha detto Cotruvo. “Questa proteina ha la capacità di differenziarsi su una scala inimmaginabile per la maggior parte di noi: pochi trilionesimi di metro, una differenza che è inferiore a un decimo del diametro di un atomo”.

Ottimizzazione delle separazioni delle terre rare

Per visualizzare il processo su scala così ridotta, i ricercatori hanno collaborato con Amie Boal, professoressa di chimica, biochimica e biologia molecolare alla Penn State, coautrice dell’articolo. Il laboratorio di Boal è specializzato in una tecnica chiamata cristallografia a raggi X, che consente l’imaging molecolare ad alta risoluzione.

I ricercatori hanno determinato che la capacità della proteina di dimerizzare dipendeva dal lantanide a cui era legata e si riduceva a un singolo amminoacido – l’1% dell’intera proteina – che occupava una posizione diversa con il lantanio (che, come il neodimio, è un lantanidi leggeri) rispetto al disprosio.

Poiché questo amminoacido fa parte di una rete di amminoacidi interconnessi all’interfaccia con l’altro monomero, questo spostamento ha alterato il modo in cui le due unità proteiche interagiscono. Quando è stato rimosso un amminoacido che è un attore chiave in questa rete, la proteina era molto meno sensibile all’identità e alle dimensioni delle terre rare. I risultati hanno rivelato un nuovo principio naturale per la messa a punto delle separazioni delle terre rare, basato sulla propagazione di minuscole differenze nel sito di legame delle terre rare all’interfaccia del dimero.

Usando questa conoscenza, i loro collaboratori del Lawrence Livermore National Laboratory hanno dimostrato che la proteina potrebbe essere legata a piccole sfere in una colonna e che potrebbe separare i componenti più importanti dei magneti permanenti, neodimio e disprosio, in un unico passaggio, a temperatura ambiente e senza solventi organici.

“Sebbene non siamo affatto i primi scienziati a riconoscere che la dimerizzazione sensibile ai metalli potrebbe essere un modo per separare metalli molto simili, principalmente con molecole sintetiche”, ha detto Cotruvo, “questa è la prima volta che questo fenomeno è stato osservato in natura con i lantanidi. Questa è scienza di base con risultati applicati. Stiamo rivelando cosa sta facendo la natura e ci sta insegnando cosa possiamo fare meglio come chimici”.

Cotruvo ritiene che il concetto di legare le terre rare a un’interfaccia molecolare, in modo tale che la dimerizzazione dipenda dall’esatta dimensione dello ione metallico, possa essere un approccio potente per realizzare separazioni impegnative.

“Questa è la punta dell’iceberg”, ha detto. “Con un’ulteriore ottimizzazione di questo fenomeno, il problema più difficile di tutti – l’efficiente separazione delle terre rare che si trovano una accanto all’altra nella tavola periodica – potrebbe essere a portata di mano.”

Una domanda di brevetto è stata depositata da Penn State sulla base di questo lavoro e il team sta attualmente aumentando le operazioni, perfezionando e razionalizzando la proteina con l’obiettivo di commercializzare il processo.

Altri coautori della Penn State sono Joseph Mattocks, Jonathan Jung, Chi-Yun Lin, Neela Yennawar, Emily Featherston e Timothy Hamilton. Anche Ziye Dong, Christina Kang-Yun e Dan Park del Lawrence Livermore National Laboratory sono coautori dell’articolo.

Il lavoro è stato finanziato dal Dipartimento dell’Energia degli Stati Uniti, dalla National Science Foundation, dai National Institutes of Health, dal Jane Coffin Childs Memorial Fund for Medical Research e dal Critical Materials Institute, un Energy Innovation Hub finanziato dal DOE, Office of Energy Ufficio Efficienza ed Energie Rinnovabili, Materiali Avanzati e Tecnologie di Produzione. Parte del lavoro è stato svolto sotto gli auspici del DOE dal Lawrence Livermore National Laboratory.