Per la prima volta, i ricercatori sono riusciti a prevedere come modificare la temperatura ottimale di un enzima utilizzando calcoli computerizzati di grandi dimensioni. Come base è stato usato un enzima adattato al freddo da un batterio antartico. Lo studio sarà pubblicato sulla rivista I progressi della scienza ed è una collaborazione tra ricercatori dell’Università di Uppsala e dell’Università di Tromsø.
Il tipo di enzimi adattati al freddo utilizzati dai ricercatori per il loro studio può essere trovato, ad esempio, nei batteri e nei pesci che vivono nell’acqua ghiacciata. L’evoluzione li ha modellati per poter funzionare anche a temperature molto basse alle quali altri enzimi sono normalmente morti di pietra. Inoltre, questi enzimi hanno sempre una temperatura ottimale e un punto di fusione più bassi rispetto agli enzimi di animali a sangue caldo e organismi che vivono a temperature più elevate.
I ricercatori si sono chiesti se le simulazioni al computer della reazione chimica catalizzata potessero prevedere un piccolo numero di mutazioni nell’enzima antartico che potrebbero provocare un aumento della sua temperatura ottimale. I risultati del calcolo hanno mostrato che ciò sarebbe possibile se 16 mutazioni fossero inserite dal corrispondente enzima suino nella variante batterica.
I ricercatori hanno quindi prodotto questo enzima ibrido e misurato la sua attività catalitica in funzione della temperatura, ed è stato infatti scoperto che la nuova variante aveva un valore ottimale superiore di 6 °C rispetto alla variante originale ed era più veloce sia dell’enzima antartico che di quello del maiale a 50 °C. °C. Hanno anche risolto la struttura tridimensionale dell’enzima ibrido mediante cristallografia a raggi X e hanno mostrato che i necessari cambiamenti strutturali previsti dai calcoli del computer si erano effettivamente verificati.
Negli ultimi anni la progettazione di enzimi basati su computer è diventata un’area di ricerca importante e molto ricercata. L’obiettivo è creare enzimi con nuove proprietà e farlo con l’aiuto di calcoli al computer invece di esperimenti ad alta intensità di lavoro.
“Ad esempio, ciò può comportare la creazione di nuovi enzimi che catalizzano reazioni chimiche non presenti in natura o la modifica delle loro proprietà in modo che possano affrontare meglio il caldo, il freddo, l’alta pressione, l’aumento della salinità e così via. Quest’area è quindi oggetto di grande interesse biotecnologico”, osserva Johan Åqvist, professore di chimica teorica all’Università di Uppsala.
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