Ci sono grandi speranze nell’idrogeno come chiave della transizione energetica. Uno specifico gruppo enzimatico presente nelle alghe e nei batteri può produrre idrogeno molecolare semplicemente catalizzando protoni ed elettroni. Tuttavia, il gruppo enzimatico è così sensibile all’ossigeno che l’uso commerciale dell’idrogeno prodotto da questo processo come fonte di energia verde non è ancora possibile. I ricercatori del Cluster of Excellence RESOLV e del Research Training Group Microbial Substrate Conversion dell’Università della Ruhr a Bochum hanno aumentato la stabilità dell’ossigeno di un enzima che produce idrogeno mediante blocchi dei canali generati geneticamente. I ricercatori che lavorano con il professor Thomas Happe, capo del gruppo di fotobiotecnologia, il professor Lars Schäfer, il professor Eckhard Hofmann e il professor Ulf-Peter Apfel hanno pubblicato i loro risultati sulla rivista ChemSusChem.
I canali bloccati migliorano la stabilità dell’ossigeno
Viene chiamato un metalloenzima con tassi di turnover catalitico particolarmente elevati dell’idrogeno molecolare [FeFe] idrogenasi. “Il turnover dell’idrogeno avviene nel sito attivo, il cluster H, all’interno dell’enzima”, spiega Thomas Happe. “L’idrogeno prodotto all’interno viaggia quindi attraverso i canali per uscire dall’enzima.”
“Al contrario, se l’enzima è esposto all’ossigeno molecolare, anche l’ossigeno utilizza canali specifici per viaggiare dalla superficie dell’enzima fino al cluster H”, aggiunge la prima autrice Claudia Brocks. Il cluster H viene distrutto al minimo contatto con l’ossigeno e perde la capacità di produrre ulteriore idrogeno.
Il gruppo di ricerca di Bochum è riuscito ad aumentare la stabilità dell’ossigeno del [FeFe] dell’enzima idrogenasi CpI e spiegare l’effetto di protezione dell’ossigeno utilizzando una combinazione interdisciplinare di metodi tra cui mutagenesi sito-diretta, elettrochimica, cristallografia a raggi X e simulazioni di dinamica molecolare. “Le modifiche genetiche selettive su un canale enzimatico hanno alterato l’enzima idrogenasi CpI in modo tale che abbiamo rilevato un aumento significativo della tolleranza all’ossigeno e della resistenza all’ossigeno mediante mezzi elettrochimici”, spiega Claudia Brocks. “Abbiamo utilizzato la simulazione della dinamica molecolare per studiare le modifiche del canale. La nostra analisi ha rivelato blocchi in un canale d’acqua dinamico appena identificato vicino all’ammasso H.” Thomas Happe aggiunge: “L’effetto protettivo contro l’ossigeno dannoso si basa su questo blocco del canale. L’ossigeno può penetrare solo con difficoltà nel cluster H. Le modifiche strutturali locali possono portare a cambiamenti significativi nella dinamica delle proteine.”
Da un’altra testata giornalistica. news de www.sciencedaily.com
