Le proteine progettate artificialmente si basano di solito su elementi costitutivi che obbediscono a rigorose regole di simmetria. Pertanto, la loro struttura può essere generalmente prevista utilizzando le simulazioni del computer. Ma ci sono eccezioni: alcune proteine progettate su computer presentano sorprendenti nuove strutture o proprietà che potrebbero essere utili. Un team internazionale guidato dalla professoressa Alena Khmelinskaia del Dipartimento di Chimica di LMU e il professor Neil King dell’Università di Washington ha ora scoperto perché questo è il caso: alcune proteine contengono componenti flessibili e possono assumere più di una struttura. Questi risultati potrebbero aprire nuove strade per lo sviluppo di proteine personalizzate.
Nel loro studio, i ricercatori hanno analizzato tre proteine di progettista che hanno mostrato strutture significativamente diverse in esperimenti di quanto previsto. Queste proteine sono sintetizzate come segue: in primo luogo, due o tre dei materiali di partenza reagiscono tra loro e formano i cosiddetti dimeri o trimer. Per mezzo dell’autoassemblaggio, questi dimeri e trimeri dovrebbero quindi produrre strutture altamente simmetriche come Icosaedra o Octaedra. Tuttavia, ciò non si è sempre verificato: oltre alle strutture pre-calcolate, i ricercatori hanno anche trovato un certo numero di particelle che erano sostanzialmente più grandi o che avevano addirittura formato architetture completamente diverse.
Deviazione di proteine studiate in dettaglio
“Per comprendere la causa di queste deviazioni, abbiamo caratterizzato in dettaglio queste tre reazioni”, afferma Khmelinskaia. Con vari metodi di indagine come la microscopia crioelettronica e la spettrometria di massa, nonché metodi e simulazioni di elaborazione matematica e supportate dall’intelligenza artificiale, i ricercatori hanno scoperto la causa principale della loro osservazione.
Come dimostrano gli scienziati, ci sono piccole aree locali nelle proteine studiate che sono strutturalmente flessibili e non si comportano in modo completamente rigido. “Sorprendentemente, questa flessibilità produce non solo un polimorfismo indefinito delle strutture, ma solo un piccolo numero definito di possibili strutture – vale a dire oligomorfismo”, spiega Khmelinskaia.
Le tre proteine si comportano così in modo simile alle proteine naturali che formano i gusci dei virus o supportano la formazione di vescicole, assumendo dimensioni e forme molto diverse. “L’oligomorfismo che abbiamo osservato apre interessanti prospettive per lo sviluppo di proteine adattabili su misura per applicazioni specifiche”, afferma Khmelinskaia. “I principi di progettazione qui presentati potrebbero far avanzare decisamente lo sviluppo di nanomateriali proteici personalizzati”.
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