Il rilascio di carbossilati a basso peso molecolare, come il malato, viene utilizzato da molte specie vegetali per estrarre il fosforo (P) scarsamente disponibile dal suolo. Il malato può aumentare la disponibilità di fosfato, la forma P assunta dalle piante, chelando l’alluminio trivalente o il ferro (Fe). Il lavoro degli ultimi anni ha dimostrato che l’accumulo di complessi Fe(III)-malato nell’apoplasto degli apici radicali attenua la crescita delle radici in condizioni di basso P perché il Fe(III) (Fe ferrico), ora solubile, partecipa a reazioni che portano all’ossidazione fatica. Tuttavia, il modo in cui gli apici radicali affrontano questa maggiore disponibilità di Fe ferrico è rimasto sfuggente poiché tutte le reduttasi ferriche attualmente conosciute, necessarie per l’assorbimento del Fe, sono represse in risposta alla carenza di P o non sono espresse negli apici radicali.
“Cercando altre potenziali reduttasi ferriche tra i geni indotti dalla carenza di P, abbiamo trovato un gene precedentemente non caratterizzato che codifica per un dominio che si prevede partecipi alla riduzione del ferro”, spiega il dott. Ricardo Giehl, co-leader del gruppo di ricerca dell’IPK “Nutrizione vegetale molecolare”. ” “Quando abbiamo interrotto questo gene, il Fe eccessivamente accumulato nelle punte delle radici e la crescita delle radici in condizioni di P basso è stato inibito ancora più gravemente.”
Il gene è stato quindi nominato IPERSENSIBILE AL BASSO P1 (HYP1). HYP1 è un membro della famiglia CYBDOM e possiede un citocromo BDominio 561, che è comune in diverse reduttasi ferriche attive nelle cellule animali, come il citocromo duodenale B (Dcytb) coinvolto nell’assorbimento del Fe attraverso la dieta negli esseri umani. “Sebbene i CYBDOM siano onnipresenti in diversi organismi e si presentino tipicamente come grandi famiglie nelle piante, la loro funzione in qualsiasi organismo è ancora poco compresa”, spiega Rodolfo Maniero, primo autore dello studio.
Utilizzando la modellazione supportata da AlphaFold e la mutagenesi sito-diretta, i ricercatori hanno scoperto che HYP1 può coordinare tre B-emi, che sono fondamentali per l’attività della proteina. La caratterizzazione elettrofisiologica di HYP1 negli ovociti ha rivelato che la proteina può trasportare elettroni derivati dall’ascorbato (vitamina C) attraverso la membrana plasmatica. Gli accettori di questi elettroni sono Fe(III) e Cu(II) (ione rameico), indicando che la proteina è una metalloreduttasi.
“Per quanto riguarda l’attività della reduttasi ferrica di HYP1, i nostri risultati dimostrano che questa funzione è fondamentale per prevenire l’eccessivo accumulo di Fe indotto dal malato nell’apoplasto e per mantenere l’allungamento cellulare e l’integrità del meristema nelle punte delle radici esposte a bassi livelli di P”, spiega il dott. Ricardo Giehl. “I nostri risultati suggeriscono anche che un meccanismo di assorbimento del Fe è attivo negli apici radicali, dove non sono presenti la famosa reduttasi ferrica FRO2 e il trasportatore Fe(II) IRT1”, spiega lo scienziato dell’IPK. “Il nostro studio non solo ha fatto luce sui ruoli fisiologici dei CYBDOM, ma ha anche identificato un nuovo obiettivo per migliorare la crescita delle radici in condizioni di P limitante.”
Da un’altra testata giornalistica. news de www.sciencedaily.com
